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英文称呼：[Arg6]-β-Amyloid (1-42)， England Mutation

汉文称呼：（精氨酸 6）β- 淀粉样卵白（1-42）英国突变体

氨基酸序列：Asp - Ala - Glu - Phe - Arg - Arg - Asp - Ser - Gly - Tyr - Glu - Val - His - His - Gln - Lys - Leu - Val - Phe - Phe - Ala - Glu - Asp - Val - Gly - Ser - Asn - Lys - Gly - Ala - Ile - Ile - Gly - Leu - Met - Val - Gly - Gly - Val - Val - Ile - Ala

单字母序列：DAEFRRDSGYEVHHQKLFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA

三字母序列：Asp - Ala - Glu - Phe - Arg - Arg - Asp - Ser - Gly - Tyr - Glu - Val - His - His - Gln - Lys - Leu - Val - Phe - Phe - Ala - Glu - Asp - Val - Gly - Ser - Asn - Lys - Gly - Ala - Ile - Ile - Gly - Leu - Met - Val - Gly - Gly - Val - Val - Ile - Ala

分子量：约 4533.5 Da

分子式：C₂₀₃H₃₁₆N₅₆O₆₀S

等电点：未明确，因其含多个带正电氨基酸残基，揣摸等电点偏碱性

CAS 号：暂无公开特定 CAS 号

结构信息

[Arg6]-β-Amyloid (1-42) 由 42 个氨基酸组成，为线性多肽结构。在平方 β- 淀粉样卵白（1-42）序列中，第 6 位组氨酸（His）被精氨酸（Arg）替代，这一突变改动了该位点的电荷性质和空间结构。精氨酸侧链较长且带正电，比较组氨酸，可能会增强多肽与其他带负电分子或受体的静电互相作用。

从合座二级结构来看，β- 淀粉样卵白（1-42）频繁会酿成 β- 折叠结构，这种结构在伙同酿成淀粉样纤维经过中起关节作用。[Arg6] 突变可能影响 β- 折叠结构的相识性和酿成速率。在多肽的 N 端区域（1-16 位氨基酸），存在多个极性氨基酸，有助于与水分子互相作用，而 C 端区域（29-42 位氨基酸）富含疏水性氨基酸，对多肽的伙同和膜结合特色有迫切影响 ，精氨酸在 6 位的引入可能迤逦影响这些区域的互相作用和合座折叠方式。

作用机理及扣问施展

作用机理：β- 淀粉样卵白在阿尔茨海默病发病机制中饰演中枢变装。平方情况下，β- 淀粉样前体卵白经 β- 分泌酶和 γ- 分泌酶切割产生 β- 淀粉样卵白。[Arg6]-β-Amyloid (1-42) 手脚 β- 淀粉样卵白的一种突变花式，可能通过多种阶梯影响疾病程度。扣问标明，该突变会加快原纤维的伸长速率，但不会陪伴原纤维水平的加多。这可能是由于精氨酸 6 改动了多肽间的互相作用模式，促进了纤维状伙同体的酿成。在神经系统中，伙同的 β- 淀粉样卵白可破损神经元之间的突触连络，侵略神经递质传递，激发神经元功能空泛和去世。此外，它还能激活炎症响应，招募小胶质细胞和星形胶质细胞，导致神经炎症，进一步损害神经组织。[Arg6] 突变可能增强了 β- 淀粉样卵白与细胞名义受体的结合智力，八成改动了其在细胞内的代谢阶梯，从而加重了这些病理经过。

扣问施展：现在对 [Arg6]-β-Amyloid (1-42) 的扣问主要聚焦于阿尔茨海默病限制。在体外实践中，科学家通过多种本领妙技，如圆二色光谱、动态光散射、浊度和千里降分析以及荧光分析等，扣问该突变体在锌离子等成分作用下的伙同特色。扣问发现，锌离子可促使平方 β- 淀粉样卵白 42 和 [Arg6]-β-Amyloid (1-42) 酿成无定形伙同体，但二者光学性质存在互异。在体内实践方面，扣问东说念主员诈欺转基因动物模子，模拟阿尔茨海默病的发病经过，不雅察 [Arg6]-β-Amyloid (1-42) 对神经系统结构和功能的影响。关系扣问有助于长远知晓阿尔茨海默病的发病机制，为耕作针对该疾病的诊治药物和干估量策提供表面基础。举例，通过扼制 [Arg6]-β-Amyloid (1-42) 的伙同经过，八成阻断其与受体的互相作用，有望减速或抑制阿尔茨海默病的施展。不外，现在关系扣问仍处于基础和临床前阶段，距离临床应用还有较长的路要走。

融化保存

融化：该多肽可尝试融化于水，但由于其含有较多疏水性氨基酸，融化性可能欠安。可先用小数的有机溶剂如二甲基亚砜（DMSO）融化，再用稳健的缓冲液（如磷酸盐缓冲液，pH 7.4）稀释。也可在弱碱性条目下（如 pH 8 - 9 的缓冲液）促进融化，但需谨慎幸免碱性过强导致多肽结构破损。超声解决（低功率、短时分）有助于加快融化。在融化经过中，需谨慎幸免产生过多气泡，以防多肽变性。

保存：收到家具为粉末景色时，应将其密封保存于 - 20℃或更低温度，注目氧化、吸湿和微生物混浊。由于反复冻融可能导致多肽降解或活性裁汰，暴戾将其分装成小份保存。若已配制成溶液，可添加适量防腐剂（如叠氮化钠，但用于细胞实践时需严慎，因其具有细胞毒性），4℃可短期保存，恒久保存需置于 - 80℃。同期，要谨慎避光保存，光照可能激发多肽的氧化或其他化学响应，影响其相识性和活性。

关系多肽

野生型 β- 淀粉样卵白（1-42）：手脚 [Arg6]-β-Amyloid (1-42) 的参照，用于对比两者在结构、伙同特色、与受体互相作用及神经毒性等方面的互异，从而长远知晓 [Arg6] 突变对 β- 淀粉样卵白功能和性质的影响。

[Arg6]-β-Amyloid (1-40)：与 [Arg6]-β-Amyloid (1-42) 比较，氨基酸长度少 2 个，扣问该多肽有助于琢磨氨基酸长度变化与 [Arg6] 突变协同对 β- 淀粉样卵白性质和功能的影响，进一步明确 β- 淀粉样卵白不同区域在疾病发生发展中的作用。

关系文件

[1] Hori Y， Tomidokoro Y， Shoji M， et al. The Tottori (D7N) and English (H6R) familial Alzheimer disease mutations accelerate Aβ fibril formation without increasing protofibril formation [J]. Journal of Biological Chemistry， 2007， 282 (7): 4916-4924. 该文件初次报说念了 [Arg6]（即文中 H6R）突变对 β- 淀粉样卵白纤维酿成能源学的影响，发现其可加快纤维伸长速率且不加多原纤维水平，为后续扣问奠定了基础。

[2] Radko S P， Khmeleva S A， Kaluzhny D N， et al. The English (H6R) mutation of the Alzheimer’s disease amyloid - β peptide modulates its zinc - induced aggregation [J]. Biomolecules， 2020， 10 (6): 961. 此文件通过多种实践本领，扣问了 [Arg6]-β-Amyloid (1-42) 在锌离子作用下的伙同特色，发现其与野生型 β- 淀粉样卵白 42 在伙同行为和结构上存在互异，有助于长远知晓该突变体在阿尔茨海默病发病机制中的作用。

供应商：上海楚肽生物科技有限公司

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